Global Internet Governance: un nuovo campo di ricerca interdisciplinare riguardo all\u27Internet del futuro

Available in ItalianIl futuro di Internet ? a rischio. Sempre pi? insistentemente cresce la preoccupazione sulla stabilit? della Rete e sulla sua capacit? di sostenere lo sviluppo economico e sociale a livello globale. Mentre da una parte l\u27Unione Europea ? orientata a riconoscere l\u27accesso alla Rete come servizio universale, dall\u27altra gli esperti sono preoccupati perche\u27 Internet mostra i suoi limiti e una delle cause e\u27 identificata nell\u27attuale modello di gestione e sviluppo. Tale modello pone dunque questioni che offrono enormi potenzialit? di studio. Questo articolo presenta la Global Internet Governance come nuovo campo di ricerca prettamente interdisciplinare che si interessa di quelle azioni necessarie ed intraprese in un modo condiviso da parte di tutti gli stakeholder della Rete per garantirne il funzionamento, la diffusione e la crescita attraverso lo sviluppo di nuovi modelli di gestione, regolatori e comportamentali. In Italia, il CNR ? stato sin dall\u27inizio promotore della ricerca e della sperimentazione nel settore dell\u27Internet. Nello stesso 1988, il CNR insieme ad altre istituzioni scientifiche ha promosso e fatto circolare in Italia il protocollo TCP/IP; successivamente si ? qualificato come uno dei fondatori della Internet Society (ISOC). Attualmente il CNR contribuisce con esperti scelti fra i propri ricercatori e tecnologi, alla definizione di una posizione italiana all\u27interno di ICANN, dello IGF e del HLIG ed ha maturato, anche grazie all\u27esperienza nella gestione del ccTLD italiano (.it), le competenze per essere uno dei protagonisti di questa nuova avventura tecnico-scientifica. Gli autori introducono gli argomenti che caratterizzano la materia, mettono in risalto i vari aspetti e elencano alcuni riferimenti circa gli studi in corso

A thing of beauty: Structure and function of insulin's "aromatic triplet"

The classical crystal structure of insulin was determined in 1969 by D.C. Hodgkin et al. following a 35-year program of research. This structure depicted a hexamer remarkable for its self-assembly as a zinc-coordinated trimer of dimer. Prominent at the dimer interface was an "aromatic triplet" of conserved residues at consecutive positions in the B chain: PheB24 , PheB25 and TyrB26 . The elegance of this interface inspired the Oxford team to poetry: "A thing of beauty is a joy forever" (John Keats as quoted by Blundell, T.L., et al. Advances in Protein Chemistry 26:279-286 [1972]). Here, we revisit this aromatic triplet in light of recent advances in the structural biology of insulin bound as a monomer to fragments of the insulin receptor. Such co-crystal structures have defined how these side chains pack at the primary hormone-binding surface of the receptor ectodomain. On receptor binding, the B-chain β-strand (residues B24-B28) containing the aromatic triplet detaches from the α-helical core of the hormone. Whereas TyrB26 lies at the periphery of the receptor interface and may functionally be replaced by a diverse set of substitutions, PheB24 and PheB25 engage invariant elements of receptor domains L1 and αCT. These critical contacts were anticipated by the discovery of diabetes-associated mutations at these positions by Donald Steiner et al. at the University of Chicago. Conservation of PheB24 , PheB25 and TyrB26 among vertebrate insulins reflects the striking confluence of structure-based evolutionary constraints: foldability, protective self-assembly and hormonal activity

Peptidsynthesen über N‐Phosphorylaminosäure‐phosphorsäure‐anhydride

N‐Dibenzylphosphoryl (DBP)‐aminosäuren (II) werden unter der Einwirkung von Diphenylphosphoryl(DPP)‐chlorid in gemischte Anthydride III übergeführt und diese mit Aminosäure‐benzylestern gekuppelt. Die erhaltenen N‐DBP‐Dipeptid‐ester IV werden durch katalytische Hydrierung oder durch Bromwasserstoff sämtlicher Benzylgruppen entledigt und unmittelbar in die freien Peptide VI übergeführt, da die intermediär sich bildenden N‐Phosphoryl‐peptide V infolge der herrschenden sauren Reaktion sofort entphosphoryliert werden. — Carbobenzoxy‐ bzw. Trityl‐aminosäuren lassen sich ebenfalls mit DPP‐Chlorid in gemischte Anhydride überführen und somit auch auf diese Weise mit anderen Aminosäuren verbinden. Copyright © 1961 WILEY‐VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinhei