Purification and Characterization of Organic Solvent and Detergent Tolerant Lipase from Thermotolerant Bacillus sp. RN2

The aim of this study was to characterize the organic solvent and detergent tolerant properties of recombinant lipase isolated from thermotolerant Bacillus sp. RN2 (Lip-SBRN2). The isolation of the lipase-coding gene was achieved by the use of inverse and direct PCR. The complete DNA sequencing of the gene revealed that the lip-SBRN2 gene contains 576 nucleotides which corresponded to 192 deduced amino acids. The purified enzyme was homogeneous with the estimated molecular mass of 19 kDa as determined by SDS-PAGE and gel filtration. The Lip-SBRN2 was stable in a pH range of 9–11 and temperature range of 45–60 °C. The enzyme was a non metallo-monomeric protein and was active against pNP-caprylate (C8) and pNP-laurate (C12) and coconut oil. The Lip-SBRN2 exhibited a high level of activity in the presence of 108% benzene, 102.4% diethylether and 112% SDS. It is anticipated that the organic solvent and detergent tolerant enzyme secreted by Bacillus sp. RN2 will be applicable as catalysts for reaction in the presence of organic solvents and detergents

An efficient procedure for the production of fatty acid hydroperoxides from hydrolyzed flax seed oil and soybean lipoxygenase.

Production of 13-linolenic acid hydroperoxides Tom hydrolyzed flax seed oil using lipoxygenase extracted Tom soybean seedshas been achieved with high transformation yields (60 g.l.-1h-1) with a high purity (94 % of i3-isomers) in a 10 liter reactor without addition of any solvent or surfactant. The reaction limiting factor is, probably, the accessibility of the substrate to the enzyme

Induction, purification et caractérisation moléculaire d une quercétinase produite par Penicillium olsonii

Les quercétinases sont des dioxygénases à cuivre produites par différents champignons filamenteux lorsqu ils se développent en présence de flavonols. Elles appartiennent à la voie catabolique de la rutine et catalysent la décomposition de la quercétine en depside avec libération concomitante de monoxyde de carbone. Ce travail a porté sur une quercétinase produite par Penicillium olsonii. Une étude d induction, impliquant les composés phénoliques et les sucres appartenant à la voie catabolique de la rutine, a été entreprise pour comprendre la régulation de la production de l enzyme chez Penicillium olsonii. Cette étude a nécessité la mise au point préalable de la synthèse du produit de la réaction catalysée par la quercétinase, le depside. L enzyme a ensuite été purifiée et partiellement caractérisée. Enfin, une étude génétique a permis de séquencer le gène codant la quercétinase de Penicillium olsonii et d exprimer cette dernière de manière hétérologue chez Saccharomyces cerevisiae.AIX-MARSEILLE3-BU Sc.St Jérô (130552102) / SudocSudocFranceF